Усилители лизиса клеток и удаления нуклеиновых кислот. Экстракционные ферменты и другие реагенты.

• Раствор rLysozyme™: ферментативно расщепляет связи в слое пептидогликана бактерий, прорывая клеточную стенку для лизиса или подготовки сферопластов, особенно эффективен против грамположительных видов.
• Ахромопептидаза: бактериолитическая сериновая протеаза, для лизиса грамположительных бактерий, устойчивых к лизоциму.
• Литиказа: ферментативно расщепляет слои β-глюкана клеточной стенки дрожжей, обеспечивая доступ к содержимому клетки. Переваривание внешнего слоя помогает подготовить сферопласты к лизису или трансформации.
• Хитиназа: расщепление клеточной стенки безопасно происходит за счет разложения хитина в грибах и других организмах.
• Мультилитическая смесь: MetaPolyzyme, смесь 6 ферментов для труднолизируемых образцов.
• Литические ферменты без ДНК : для образцов с низкой биомассой, чувствительных к микробному загрязнению ДНК.
• Нуклеаза бензоназа ® : разрушает все типы нуклеиновых кислот для более эффективной экстракции белков, снижения вязкости и помех при анализе, что обеспечивает более точную обработку образцов и более быструю хроматографию. Узнайте больше на странице вопросов и ответов .
• Реагент для биообработки Lysonase™: удобная смесь раствора rLysozyme™ и нуклеазы Benzonase® сводит к минимуму количество операций пипетирования.

rLysozyme™ Solution  / Раствор R-лизоцима™

Номер продукта  71110 rLysozyme™ Solution

Cтабилизированный раствор рекомбинантного лизоцима для разрушения стенок бактерий.

Раствор rLysozyme™ может быть использован для лизиса E. coli. Фермент катализирует гидролиз N-ацетилмурамидных связей в клеточных стенках бактерий. Удельная активность раствора rLysozyme™ (1700 Ед/мг) в отношении лизиса E. coli в 250 раз превышает активность традиционного лизоцима белка куриного яйца. Раствор rLysozyme™ оптимально активен при физиологическом pH.

Очень небольшие количества раствора rLysozyme™ повышают эффективность экстракции белка с помощью реагентов BugBuster® и PopCulture®.

Продукт поставляется в виде готового к использованию раствора и стабилен при температуре - 20 ºC.

Ахромопептидаза

Номер продукта A3422 (частично очищенный порошок, 20 000–40 000 единиц/мг твердого вещества)
Номер продукта A3547 (сырой порошок, 800–3 200 единиц/мг твердого вещества)
Номер продукта A7550 (сырой порошок, 300–600 единиц/мг твердого вещества)

Ахромопептидаза представляет собой лизилэндопептидазу с молекулярной массой ~ 27 кДа. Он полезен для лизиса грамположительных бактерий, устойчивых к лизоциму.

pH Оптимум по активности: pH ~ 8,5 – 9.

Приблизительно 500-1500 ед/мл ахромопептидазы можно использовать для лизиса клеток при плотности A ₆₀₀ =0,6 в течение 2 часов при 37 °C.

Хитиназа

Номер продукта C6137 от Streptomyces griseus
Номер продукта C8241 от Trichoderma viride

Хитиназа представляет собой внеклеточный ферментный комплекс массой 30 кДа (приблизительно), который расщепляет хитин.

Хитин разлагается до N-ацетил-D-глюкозамина в двух ферментативных реакциях. Во-первых, хитобиозные звенья удаляются из хитина с помощью хитодекстриназы-хитиназы, поли(1,4-β-[2-ацетамидо-2-дезокси-D-глюкозид])-гликаногидролазы. Во второй реакции участвует N-ацетил-глюкозаминидаза-хитобиаза, которая расщепляет дисахарид до его мономерных субъединиц N-ацетил-D-глюкозамина.

Фермент можно разделить на эндо- и экзохитиназу. Эндохитиназная активность включает случайное расщепление во внутренних точках хитиновой цепи. Активность экзохитиназы представляет собой прогрессивное действие, которое начинается с невосстанавливающего конца хитина и высвобождает хитобиозные или N-ацетилглюкозаминовые единицы.

Benzonase® Nuclease / Бензоназа® Нуклеаза

Эффективно снижает вязкость и удаляет нуклеиновые кислоты из белковых растворов.

Бензоназа® Нуклеаза представляет собой генно-инженерную эндонуклеазу Serratia marcescens. Реагент разрушает все формы ДНК и РНК (одноцепочечные, двухцепочечные, линейные и кольцевые), не обладая при этом протеолитической активностью. Эффективен в широком диапазоне условий и обладает исключительно высокой удельной активностью. Нуклеаза Benzonase® — отличный выбор для снижения вязкости, сокращения времени обработки и увеличения выхода белка.

• Соответствует рекомендациям FDA по загрязнению нуклеиновыми кислотами.
• Функционален при pH от 6 до 10, от 0 °C до 42 °C, для максимальной универсальности.
• Активен в присутствии ионных и неионогенных моющих средств, восстановителей, ПМСФ (1 ммоль), ЭДТА (1 мм) и мочевина.
• Доступен в сверхчистом (> 99 % по SDS-PAGE) и чистом (> 90 %) сортах.
• Доступен в стандартной концентрации (25 ед/мкл) и высокой концентрации (HC, 250 ед/мкл).

Номер продукта  70746 Benzonase®Nuclease, Purity >90%

Номер продукта  71205 Benzonase®Nuclease HC, Purity >90%

Номер продукта  70664 Benzonase®Nuclease, Purity >99%

Номер продукта  71206 Benzonase®Nuclease HC, Purity >99%

Номер продукта  71230 Lysonase™ Bioprocessing Reagent

Лизоцим из белка куриного яйца

Номер продукта 71412 Chicken Egg White Lysozyme Solution

Номер продукта L6876 (диализированный, лиофилизированный, около 50 000 ед/мг)
Номер продукта L7651 (класс молекулярной биологии, лиофилизированный, около 50 000 ед/мг)
Номер продукта L/US/en7001 (лиофилизированный, около 50 000 ед/мг)
Номер продукта L7773 ( в асептической упаковке, лиофилизированный, около 50 000 ед/мг)
Номер продукта L2879 (хлорид, лиофилизированный, около 60 000 ед/мг)

Человеческий лизоцим

Номер продукта L1667 (рекомбинантный, экспрессированный в рисе)
Номер продукта L6394 (из грудного молока)
Номер продукта L8402 (из нейтрофилов человека)

Лизоцим представляет собой одноцепочечный белок с молекулярной массой 14,3 кДа. Гидролизует β(1-4)-связи между N-ацетилмураминовой кислотой и остатками N-ацетил-D-глюкозамина в пептидогликанах и между остатками N-ацетил-D-глюкозамина в хитодекстрине. Грамположительные клетки весьма чувствительны к этому гидролизу, поскольку их клеточные стенки содержат большое количество пептидогликана. Грамотрицательные бактерии менее восприимчивы из-за наличия внешней мембраны и меньшей доли пептидогликана. Однако эти клетки легче гидролизуются в присутствии ЭДТА, которая хелатирует ионы металлов во внешней бактериальной мембране.

Оптимальный pH: активность лизоцима зависит как от pH, так и от ионной силы. Фермент активен в широком диапазоне pH (от 6,0 до 9,0). При рН 6,2 максимальная активность наблюдается в более широком диапазоне ионных сил (от 0,02 до 0,100 М), чем при рН 9,2 (от 0,01 до 0,06 М).

Для процедуры лизиса используют свежеприготовленный раствор 500 000 ед/мл в 10 мМ Трис-HCl, pH 8,0. Продукт также растворим в воде (10 мг/мл), образуя прозрачный или слегка мутный бесцветный раствор. Водные растворы должны быть стабильными в течение как минимум одного месяца при хранении в холодильнике при температуре 2–8 °C. 25 мкл этого маточного раствора обычно лизуют E. coli из >1 мл клеточного осадка культуральной среды, ресуспендированного в 350 мкл 10 мМ трис-HCl, pH 8,0, с 0,1 М NaCl, 1 мМ ЭДТА и 5% [мас./об.] ТРИТОН. Х-100. Типичные условия инкубации для лизиса составляют 30 минут при 37°С.

Лабиаза

Номер продукта L1414 (порошок) От Streptomyces fulvissimus.

Лабиаза из Streptomyces fulvissimus представляет собой ферментный препарат, полезный для лизиса многих грамположительных бактерий, таких как Lactobacillus , Aerococcus и Streptococcus .

Лабиаза содержит β-N-ацетил-D-глюкозаминидазу и лизоцимную активность.

pH Оптимальный по активности: pH ~ 4.

pH Оптимальный для стабильности: pH ~ 4-8.

Лизостафин

Номер продукта L7386 (лиофилизированный порошок, минимум 500 единиц/мг белка)
Номер продукта L4402 (лиофилизированный порошок, минимум 2000 единиц/мг белка, >97% по SDS-PAGE)
Номер продукта L2898 (лиофилизированный порошок в асептической упаковке, мин. 500 единиц/мг белка)
Номер продукта L9043 (лиофилизированный порошок минимум 3000 единиц/мг твердого белка)

Лизостафин представляет собой эндопептидазу цинка с молекулярной массой около 25 кДа. Поскольку лизостафин расщепляет полиглициновые поперечные связи в пептидогликановом слое клеточной стенки видов Staphylococcus, он оказался полезным для лизиса клеток, а также в качестве потенциального противомикробного терапевтического средства.

pH Оптимум по активности: pH ~ 7,5.

Мутанолизин из Streptomyces globisporus

Номер продукта SAE0092 (лиофилизированный, минимум 4000 ед/мг белка)
Номер продукта M9901 (лиофилизированный, минимум 4000 ед/мг белка)
Номер продукта M4782 (асептически наполненный, лиофилизированный, минимум 4000 ед/мг белка)

Мутанолизин обеспечивает мягкий лизис клеток для выделения легко разлагаемых биомолекул и РНК из бактерий. Его использовали при формировании сферопластов для выделения ДНК.

Мутанолизин представляет собой N-ацетилмурамидазу с молекулярной массой 23 кДа, как и лизоцим, представляет собой муралитический фермент, который расщепляет связь N-ацетилмурамил-β(1-4)-N-ацетилглюкозамин полимера бактериальной клеточной стенки пептидогликан-полисахарид. Его карбокси-концевые фрагменты участвуют в распознавании и связывании уникальных полимеров клеточной стенки. Мутанолизин лизирует Listeria и другие грамположительные бактерии, такие как Lactobacillus и Lactococcus.

α-гемолизин из золотистого стафилококка

Номер продукта H9395

α-Гемолизин — внеклеточный белок, секретируемый большинством штаммов патогенного золотистого стафилококка.

Зрелый белок содержит 293 остатка с молекулярной массой 33 кДа. Он состоит на 65% из β-листов и на 10% из α-спиральных структур.

α-Гемолизин секретируется в виде водорастворимого мономера, который первоначально связывается и встраивается в мембрану клетки-мишени. Мономеры собираются в гептаметрическую пору. Пора обеспечивает быстрый выход K+ и приток NA+ и Ca+. Осмотическое набухание эритроцитов в конечном итоге приводит к их разрыву.

Литические ферменты без ДНК

Корпорация MERCK предлагает постоянно растущий список микробных литических ферментов, не содержащих ДНК, и смесей ферментов, которые помогут улучшить лизис образцов микробиома без случайного загрязнения ДНК. Поскольку загрязнение ДНК во время подготовки образцов микробиома является серьезной проблемой при использовании подходов, основанных на последовательностях (секвенирование гена 16S рРНК и метагеномика), необходимы реагенты для экстракции ДНК, свободные от дополнительных примесей ДНК.

MAC4L МетаПолизим лиофилизированный порошок

MAC4LDF MetaPolyzyme, не содержит ДНК. Подходит для исследований микробиома, лиофилизированный порошок.

SAE0200 MycoPolyzyme для использования при лизисе дрожжей и грибков, не содержит примесей ДНК, подходит для исследований микробиома.

SAE0196 Ахромопептидаза из бактерий, не содержащая примесей ДНК, подходящая для исследования микробиома.

SAE0152 Лизоцим из белка куриного яйца, без примесей ДНК, подходит для исследований микробиома, лиофилизированный порошок, белок ≥90%, ≥40 000 единиц/мг белка

SAE0158 Хитиназа из Streptomyces griseus, хроматографически очищенный, лиофилизированный порошок, не содержащий примесей ДНК, пригодный для исследования микробиома.

SAE0098 Литиказа из Arthrobacter luteus , не содержащая примесей ДНК, пригодна для исследования микробиома, ≥2000 единиц/мг белка, лиофилизированный порошок

SAE0091 Лизостафин из Staphylococcus staphylolyticus , свободный от примесей ДНК, подходит для исследования микробиома, лиофилизированный порошок, ≥500 единиц/мг белка

SAE0092 Мутанолизин из Streptomyces globisporus ATCC 21553, свободный от примесей ДНК, подходит для исследования микробиома, лиофилизированный порошок, ≥4000 единиц/мг белка (биурет)

SAE0151 Протеиназа К из Tritirachium album, не содержащая примесей ДНК, подходит для исследований микробиома, лиофилизированный порошок, ≥30 единиц/мг белка

Ферменты для разрушения клеточной стенки дрожжей

Лизирующие ферменты Rhizoctonia solani (киталаза),
Номер продукта L8757 (порошок)

Основной ферментативной активностью является β-1,3-глюканаза, также сообщается, что она содержит протеазную, пектиназную и амилазную активности.

Литиказа из Arthrobacter luteus
Номер продукта L2524 (порошок, минимум 2000 ед/мг белка)
Номер продукта L4025 (порошок, минимум 200 ед/мг твердого вещества)
Номер продукта L5263 (Порошок Zymolyase ^® 100T, минимум 3000 ед/мг белка)

Содержит β-1,3-глюкан ламинарипентаогидролазу с дополнительной активностью β-1,3-глюканазы, протеазы и маннаназы. Следовые активности могут включать ксиланазу, амилазу и фосфатазу.

Сообщается, что он полезен для лизиса Ashbya, Candida, Debaryomyces, Eremothecium, Endomyces, Hansenula, Hanseniaspora, Kloeckera, Kluyveromyces, Lipomyces, Metschikowia, Pichia, Pullularia, Torulopsis, Saccharomyces, Saccharomycopsis, Saccharomycodes и Schwanniomyces.

Токсины для эукариотических клеток

Токсин - ядовитая небольшая молекула, пептид или белок, вырабатываемый в живых клетках. Некоторые токсины взаимодействуют с молекулами на поверхности клетки таким образом, что улучшают проникновение внутрь клетки. Эти токсины являются полезными инструментами для исследователей, которые хотят разрушить клетку.

Стрептолизин О из Streptococcus pyogenes

Номер продукта SAE0089
Номер продукта S5265
Номер продукта S0149

Стрептолизин О представляет собой токсин, представляющий собой одну полипептидную цепь с молекулярной массой 62 кДа.

Стрептолизин О связывается с мембранным холестерином и олигомеризуется, образуя кольцевую структуру, состоящую из 45–50 единиц. Кольцевая структура внедряется в мембрану, образуя большую пору (от 25 до 30 нм), через которую могут проходить ДНК, РНК, пептиды и белки.

α-гемолизин из золотистого стафилококка

Номер продукта H9395 (лиофилизированный порошок, ≥10 000 единиц/мг белка)

α-Гемолизин представляет собой внеклеточный белок массой 33 кДа, секретируемый большинством штаммов патогенного Staphylococcus aureus .

Он обладает избирательным гемолитическим действием и отдает предпочтение эритроцитам кролика.

Он вызывает дермонекроз, паралич мышц и смертелен для лабораторных животных.

Токсин должен находиться в мономерной форме, чтобы первоначально связываться с мембраной. Для связывания не требуются специфические рецепторы. При связывании с биологическими и/или искусственными мембранами происходит самоолигомеризация, приводящая к образованию кольцевых структур (гексамерных агрегатов), которые, как полагают, представляют собой трансмембранные поры, проницаемые для ионов и небольших метаболитов.

Считается, что α-гемолизин стимулирует клеточные фосфолипазы и индуцирует приток Ca ²⁺ , что может привести к разрушению мембраны, утечке цитоплазматических компонентов, нарушению проницаемости мембран и осмотическому лизису клеток.

Тетанолизин из Clostridium tetani

Номер продукта T5319 (лиофилизированный порошок)

Холестерин-связывающий токсин, используемый для проницаемости клеточных мембран и улучшения проникновения макромолекул внутрь клетки. Сообщается, что индуцированные поры находятся в диапазоне 20-50 нм.

Ферменты для лизиса растительных клеток

Растительные клетки окружены жесткой полупроницаемой клеточной стенкой. Клеточная стенка состоит в основном из полисахаридов с некоторыми белками и липидами. Тремя основными полисахаридными компонентами клеточной стенки являются целлюлоза, неразветвленные полимеры β-(1-4)-D-гликопиранозильных единиц, связанных в пучки микрофибрилл.

Микрофибриллы сшиты гемицеллюлозой (разветвленным полимером β-(1-4)-D-ксилопиранозильных звеньев). Эта сшитая структура встроена в матрицу пектина (в основном содержащую основную цепь α-(1-4) полигалактуроновой кислоты, которая может быть случайным образом ацетилирована и метилирована.

Целлюлаза

Препараты целлюлазы обычно представляют собой смеси ферментов, обладающих высокой целлюлазной активностью с некоторой гемицеллюлазной активностью. Эти смеси ферментов способны разлагать целлюлозу, маннаны, ксиланы, галактоманнаны, пектины и другие полисахариды.

из видов Aspergillu.

Номер продукта C2605 (Novozymes Carezyme 1000 L)
Номер продукта V2010 (Novozymes Viscozyme L)

из Aspergillus niger,
номер продукта C1184 (порошок, мин. 0,3 ед/мг)

из Basidiomycetes sp,
номер продукта D9515 (Дризелаза, порошок)

из Trichoderma reesei
Номер продукта C8546 (порошок, мин. 1,0 ед/мг)
Номер продукта C2730 (Novozymes Celluclast 1,5 л)

из Trichoderma viride
Номер продукта C0615 (Якулт Онозука RS)
Номер продукта C1794 (проверенная культура клеток, порошок, мин. 3,0–10 ед/мг)
Номер продукта C9422 (порошок, мин. 3,0–10 ед/мг)

Пектиназа и пектолиаза

Пектиназа катализирует случайный гидролиз 1-4-α-D-галактозидуроновых связей в пектинах и других галактуронанах. Пектолиаза катализирует элиминативное расщепление метилового эфира (1-4)-α-D-галактуронан с образованием олигосахаридов с 4-дезокси-6-O-метил-α-D-галакт-4-енуронозильными группами на невосстанавливающих концах.

Пектиназа

из Aspergillus aculeatus,
номер продукта P2611 (Novozymes Pectinex Ultra SPL)

из Aspergillus niger
Номер продукта P2736 (Novozymes Pectinex 3XL)
Номер продукта P4716 (водный раствор глицерина, минимум 5 ед/мг белка)
Номер продукта P0690 (проверено на культуре растительных клеток)

из видов Rhizopus
Номер продукта P2401 (Мацерозим R10, сырой порошок, 400–800 ед/г)
Номер продукта P4300 (проверено на культуре растительных клеток)

Пектолиаза

из Aspergillus japonicus
Номер продукта P3026 (лиофилизированный, мин. 0,3 ед/мг)
Номер продукта P5431 (лиофилизированный, минимум 2 ед/мг)
Номер продукта P5936 (проверено на культуре растительных клеток)

Материалы для скачивания

Реагенты для лизиса клеток MERCK (листовка ЛФ)

Ингибиторы протеазы MERCK (листовка ЛФ)

РЕСУРСЫ ПО СОПУТСТВУЮЩИМ ПРОДУКТАМ

Брошюра: Улучшение приготовления белка. Инструменты для лучшего анализа белков
 

Со списком предлагаемых реагентов для лизиса клеток и связанных продуктов можно ознакомится по ссылке... 

Со списком связанных с данными продуктами статей можно ознакомится по ссылке... 

Лизис клеток и экстракция белка для вестерн-блоттинга (Протокол) Подробнее...

Рекомендации

1. Трейер ХР , Бакли CE . 1970.Молекулярные свойства лизостафина, бактериолитического агента, специфичного для Staphylococcus aureus. Ж. Биол. Chem..245(18):4842-4846.

2. Браудер Х.П. , Зигмунт В.А. , Янг Дж . , Тавормина П. 1965.Лизостафин: ферментативный механизм действия. Коммуникации по биохимическим и биофизическим исследованиям. 19(3):383–389. https://doi.org/10.1016/0006-291x(65)90473-0

3. Жоллес П. _ 1969.Лизоцимы: глава молекулярной биологии. Энджью. хим. Межд. Эд. англ.8(4):227-239. https://doi.org/10.1002/anie.196902271

4.  Рупли Дж . 1964.Гидролиз хитина концентрированной соляной кислотой и получение низкомолекулярного субстрата для лизоцима. Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Специализированная секция мукопротеинов и мукополисахаридов. 83(3):245–255. https://doi.org/10.1016/0926-6526(64)90001-1

5. Холлер Э. , Рупли Дж.А. , Хесс Г.П. _ 1975.Продуктивные и непродуктивные лизоцим-хитосахаридные комплексы. Кинетические исследования. Биохимия. 14(11):2377–2385. https://doi.org/10.1021/bi00682a017

6. Кэнфилд Р.Э. _ 1963.Аминокислотная последовательность лизоцима яичного белка. Ж. Биол. хим. 2382698-2707.

7. Дэвис Р. , Нойбергер А. , Уилсон Б. _ 1969.Зависимость активности лизоцима от рН и ионной силы. Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Энзимология. 178(2):294–305. https://doi.org/10.1016/0005-2744(69)90397-0

8. Эзаки Т. , Сузуки С. _ 1982.Ахромопептидаза для лизиса анаэробных грамположительных кокков.16(5):844-846. https://doi.org/10.1128/jcm.16.5.844-846.1982

9. Ёкогава К. , Кавата С. , Такемура Т. , Ёсимура Ю. _ 1975.Очистка и свойства литических ферментов Streptomyces globisporus1829. Сельскохозяйственная и биологическая химия. 39(8):1533–1543. https://doi.org/10.1080/00021369.1975.10861819

10. Каландра ГБ , Коул Р.М. _ 1980.Лизис и образование протопластов стрептококков группы B под действием мутанолизина. Заразить. Иммун..281033-1037.

11. Флисс И. _ 1991.Быстрый и эффективный метод лизиса листерий и других грамположительных бактерий с использованием мутанолизина. Биотехника. 11453-457.

12. Ассаф Н.А. , Дик В.А. _ 1993.Образование сферопластов и выделение плазмид из Rhodococcus sp. Биотехника. 151010-1015.

13. Коллар Р. , Петракова Е. , Эшвелл Г. , Роббинс П.В. , Кабиб Э. _ 1995.Архитектура стенки дрожжевых клеток. Ж. Биол. Chem..270(3):1170-1178. https://doi.org/10.1074/jbc.270.3.1170

14. Каптейн Дж.К. , Монтиджин Р.К. , Винк Э. , де ла Крус Дж . , Ллобель А. , Доувес Дж.Э. , Шимой Х. , Липке П.Н. , Клис Ф.М. 1996.Удержание белков клеточной стенки Saccharomyces cerevisiae посредством фосфодиэфирно-связанного гетерополимера β-1,3-/β-1,6-глюкана. Гликобиология. 6(3):337–345. https://doi.org/10.1093/гликоб/6.3.337

15. Цучия Д. , Тага М. _ 2001.Цитологическое кариотипирование трех видов Cochliobolus. методом взрыва зародышевой трубки. Фитопатология®. 91(4):354–360. https://doi.org/10.1094/phyto.2001.91.4.354

16. Пети Ж. , Буассо П. , Арвейлер Б. _ 1994.Глюканекс: экономичный литический фермент дрожжей. Тенденции в генетике. 10(1):4-5. https://doi.org/10.1016/0168-9525(94)90004-3

17. де Сампайо Дж . , Бурдино Ж. , Локин Г.Ж. 1999.Определяющая роль якорей GPI в ​​Saccharomyces cerevisiae: нацеливание на клеточную стенку. Мол Микробиол. 34(2):247–256. https://doi.org/10.1046/j.1365-2958.1999.01585.x

18. Финк Д. , Контрерас М.Л. , Лелкес П.И. , Лазарович П. _ 1989.β-токсин Staphylococcus aureus активирует фосфолипазы и индуцирует приток Ca2+ в клетки PC12. Сотовая сигнализация. 1(4):387-393. https://doi.org/10.1016/0898-6568(89)90057-0

19. Харшман С. , Сагг Н. , Кэссиди П. _ 1988.[1] Получение и очистка стафилококкового альфа-токсина. 3-7. https://doi.org/10.1016/s0076-6879(88)65004-x

20. Телестам М. , Бломквист Л. _ 1988.Стафилококковый альфа-токсин? Последние достижения. Токсикон. 26(1):51–65. https://doi.org/10.1016/0041-0101(88)90137-7

21. Бхакди С. , Рот М. , Сиголейт А. , Транум-Йенсен Дж . 1984.Выделение и идентификация двух гемолитических форм стрептолизина-О..46(2):394-400. https://doi.org/10.1128/iai.46.2.394-400.1984

22. Алуф Дж.Э. , Жоффруа К. _ 1988.[8] Производство, очистка и анализ стрептолизина О.52-59. https://doi.org/10.1016/s0076-6879(88)65011-7

23. Алуф Дж.Э. _ 1980.Стрептококковые токсины (стрептолизин О, стрептолизин S, эритрогенный токсин). Фармакология и терапия. 11(3):661–717. https://doi.org/10.1016/0163-7258(80)90045-5

24. Барри Э.Л. , Гесек Ф.Е. , Фридман П.А. _ 1993.Введение антисмысловых олигонуклеотидов в клетки путем пермеабилизации стрептолизином О.Биотехника. 15(6):1016-1018.

25. Грейвс Дж.Д. , Лукас С.К. , Александр Д.Р. , Кантрелл Д.А. _ 1990.Гуанин-нуклеотидная регуляция гидролиза инозитол-фосфолипидов и фосфорилирования антигена CD3 в пермеабилизированных Т-лимфоцитах. 265(2):407–413. https://doi.org/10.1042/bj2650407

26. КАНБАЯШИ Й , ХОТТА М , КОЯМА Дж . 1972.Кинетическое исследование стрептолизина О*. 71(2):227–237. https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a129759

27. Хаке А , Сугимото Н , Хоригучи Й , Окабе Т , Мията Т , Иванага С , Мацуда М . 1992.Производство, очистка и характеристика ботулинолизина, тиол-активируемого гемолизина Clostridium botulinum.60(1):71-78. https://doi.org/10.1128/iai.60.1.71-78.1992

28. Бьюкенен Б. _ 2000.Биохимия и молекулярная биология растений. Роквилл, доктор медицины:Американское общество биологов растений.

29. Окада Г. _ 1988.Целлюлаза Aspergillus niger. 259-264. https://doi.org/10.1016/0076-6879(88)60128-5

30. Потрикус И , Шиллито Р.Д. _ 1986.Протопласты: изоляция, культура, регенерация растений. 549-578. https://doi.org/10.1016/0076-6879(86)18101-8

31. Нисимура М , Хара -Нисимура И , Акадзава Т. 1987.[3] Получение протопластов из растительных тканей для выделения органелл. 27-34. https://doi.org/10.1016/0076-6879(87)48005-1

32. БАРРАКЛО Р. , ЭЛЛИС Р.Дж. _ 1979.Биосинтез рибулозобисфосфаткарбоксилазы. Разобщение синтеза больших и малых субъединиц в изолированных клетках листьев сои. Eur J Biochem. 94(1):165–177. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1979.tb12883.x

33. Фасман Г.Д. _ 1976.Справочник по биохимии и молекулярной биологии: Белки. 2.ЦРК Пресс.